Le recyclage des matières plastiques usagées pose un redoutable problème environnemental et industriel. En effet, la multiplication de leurs usages (textiles, objets les plus divers, emballages, sacs, etc.) a conduit à une forte augmentation de la production mondiale annuelle qui s’élève à 360 millions de tonnes et, parallèlement, à une accumulation de déchets dans des déchetteries et l’environnement, notamment les fleuves et les océans, s’élevant à 150 à 200 millions de tonnes par an dans le monde.
Le PET (polytéréphtalate d’éthylène) est le matériau plastique le plus important (une production annuelle mondiale de 70 millions de tonnes). Produit à partir du pétrole, il est utilisé dans les bouteilles, les emballages, dans certains vêtements, voire des prothèses médicales. Les procédés thermomécaniques sont, aujourd’hui, les plus utilisés pour son recyclage (les déchets sont broyés sous forme de paillettes qui sont fondues et mises sous forme de granulés), ils ont l’inconvénient de faire perdre leurs propriétés mécaniques aux résidus. Le PET est un polymère qui est difficile à hydrolyser, c’est-à-dire à décomposer avec un solvant comme l’eau ; des recherches ont donc été lancées pour trouver des méthodes biochimiques pour le dégrader, en utilisant des enzymes d’origine microbienne qui peuvent couper la chaîne constitutive du polymère en catalysant son hydrolyse, appelées hydrolases. En 2012, des chercheurs de l’université d’Osaka, au Japon, ont découvert dans du compost une enzyme d’origine bactérienne qui a cette propriété, connue sous le nom de LCC — Leaf and branch Compost Cutinase : cutinase de compost provenant de feuilles et branches d’arbres. Cette enzyme a la propriété de couper les liaisons chimiques entre les constituants chimiques de base des monomères (le téréphtalate et l’éthylène glycol) mais cette réaction est très lente, même en utilisant de la chaleur, et le rendement est insuffisant.
Une percée importante a été réalisée récemment par des chercheurs de laboratoires de Toulouse et deux entreprises. En effet, à l’issue de plusieurs années de recherche associant un laboratoire commun à l’université de Toulouse, à l’INRAE (Institut national de la recherche agronomique et environnementale), au CNRS (Centre national de la recherche scientifique) et à l’INSA (Institut national des sciences appliquées), ainsi que les entreprises Carbios, spécialisée dans la synthèse de plastiques par « chimie verte », et TBI (Toulouse Biotechnology Institute) qui produit des objets en plastique, ils ont trouvé un procédé augmentant considérablement les rendements des procédés enzymatiques de dépolymérisation des déchets de PET. Les chercheurs ont publié leurs résultats dans la revue Nature.
Ils ont procédé en plusieurs temps. Ils ont d’abord comparé l’activité de plusieurs types d’enzymes, dont celle produite par les bactéries, notamment par Thermobifida fusca, et la cutinase LCC dont les performances sont les meilleures, mais limitées. Dans une seconde étape, après une étude précise de la structure de l’enzyme LCC aux rayons X, ils l’ont modifiée par ingénierie moléculaire afin d’augmenter son activité et sa stabilité thermique, en élevant sa température de fusion de façon à pouvoir opérer à température élevée, soit environ 70 °C, augmentant ainsi considérablement le rendement. L’enzyme dépolymérise 90 % d’un PET, mis au préalable à l’état amorphe par un traitement mécanique, en seulement 10 heures, le décomposant en acide téréphtalique et en mono-éthylène glycol. La réaction produit 16,7 grammes par litre et par heure d’acide téréphtalique à partir d’une suspension à 200 grammes par kilogramme de déchets de PET ; une productivité 100 fois supérieure à celle obtenue avec les enzymes non transformées.
À partir des monomères de téréphtalate purifiés, la société Carbios, en collaboration avec le CRITT (Centre régional d’innovation et de transfert de technologie) Bio-Industries de l’INSA de Toulouse, est parvenue à produire de nouvelles bouteilles en plastique qui ont la même résistance mécanique que celles produites avec le PET d’origine pétrochimique, les déchets recyclés par les procédés classiques n’ayant pas les mêmes propriétés mécaniques, démontrant ainsi la circularité du procédé. La société Carbios doit monter un site pilote pour produire du PET grâce à ce procédé, avec l’objectif d’une production industrielle substantielle.
Il est malheureusement probable que la nouvelle enzyme ne puisse pas dépolymériser d’autres plastiques comme le polyéthylène et le polystyrène, dans lesquels les blocs de monomères sont reliés par de trop fortes liaisons chimiques qui sont difficiles à casser. Une voie importante a cependant été ouverte pour l’industrie du recyclage des plastiques ; elle a aussi l’avantage de montrer, pendant cette période de crise sanitaire causée par un virus mortifère, que certains microbes peuvent jouer un rôle économique utile…
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Sources : « Développement d’une nouvelle enzyme pour recycler les déchets plastiques PET en de nouvelles bouteilles », communiqué de presse, INRAE, Toulouse, 9 avril 2020 ; Tournier Vincent et alii, « An Engineered PET Depolymerase to Break Down and Recycle Plastic Bottles », Nature, vol. 580, 9 avril 2020, p. 216-19 ; Service Robert F., « ‘A Huge Step Forward.’ Mutant Enzyme Could Vastly Improve Recycling of Plastic Bottles », Science, 8 avril 2020.